一、抗体的发现

　　在免疫学发展的早期人们应用细菌或其外毒素给动物注射，经一定时期后用体外实验证明在其血清中存在一种能特异中和外毒素毒性的组分称之为抗毒素，或能使细菌发生特异性凝集的组分称之为凝集素。其后将血清中这种具有特异性反应的组分称为抗体（antibody,Ab）,而将能刺激机体产生抗体的物质称之为抗原（antigen,Ag）。由此建立了抗原与抗体的概念。

　　1890年德国学者Behuing和日本学者北里用白喉杆菌外毒的组分称为抗毒素，这是在血清中发现的第一种抗体。这种含有抗体的血清称之为免疫血清。 

　　二、抗体的理化性质

　　1．抗体是球蛋白 早在40年代初期Tiselius和Kabat就证实了抗体活性与血清丙种球蛋白组分相关。他们用肺炎球菌多糖免疫家兔，可获得高效价免疫血清。然后加入相应抗原吸收以除去抗体，将去除抗体的血清进行电泳图谱分析，发现丙种球蛋白（γ-G）组分明显减少，从而证明了抗体活性是存在于丙种球蛋白内。

图2-1 兔血清电泳分离图

　　其后，经对不同免疫血清的电泳分析，超速离心分析和分子量测定等方法，发现大部分抗体活性存在于γ球蛋白内，但有小部分抗体活性可存在于β球蛋白内。它们的离心常数分别为7S和平共处9S，分子量分别为16万和万。因此它们分别被命名为7Sγ球蛋白分子（16万）19S,β2巨球蛋白分子(β2M,90万)和β2A球蛋白分子，所以从早期对抗体性质的研究证明抗体不是由均质性球蛋白组成，而是由异性球蛋白组成。

图2-2 不同类免疫球收白的电泳分离图

　　2．免疫球蛋白为了准确描述抗体蛋白的性质，在60年代初提出将具有抗体活性的球蛋白称为免疫球蛋分子（immunoglobulin,lg）。γ球蛋白则必称为IgG,β2M称为IgM,而β2A称为IgA。其后又相继发现二类Ig分子，分别称为IgE和IgD。故在血清中现已发现有五类免疫球蛋白分子，它们的结构与功能是各不相同的。

　　三、抗体的生物学活性

　　1．抗体与抗原的特异性结合刺激抗体产生的物质称为抗原，抗体分子与其相应的抗原发生结合称为特异性结合。例如，白喉抗毒素只能中和白喉杆菌外毒素，而不能中各破伤风外毒素，反之亦然。

　　2．抗体与补体的结合在一定条件下，抗体分子可以与存在于血清中的补体分子相结合，并使之活化，产生多种生物学效应，称之为抗体的补体结合现象，揭示了抗体分子与补体分子间的相互作用。

　　3．抗体的调理作用抗体的第三种功能是可增强吞噬细胞的吞噬作用。在体外的实验中，如将免疫血清中加入中性粒细胞的悬液中，可增强对相应细胞的吞噬作用，称这种现象为抗体的调理作用。自此揭示了抗体分子与免疫细胞间的相互作用。为了说明抗体分子这些生物学功能，必须进一步了解抗体分子的结构与功能的关系。

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