第三章　　酶

单纯酶：仅由氨基酸残基构成的酶。

结合酶：酶蛋白：决定反应的特异性；

辅助因子：决定反应的种类与性质；可以为金属离子或小分子有机化合物。

可分为辅酶：与酶蛋白结合疏松，可以用透析或超滤方法除去。

辅基：与酶蛋白结合紧密，不能用透析或超滤方法除去。

酶蛋白与辅助因子结合形成的复合物称为全酶，只有全酶才有催化作用。

参与组成辅酶的维生素

转移的基团 辅酶或辅基 所含维生素

氢原子 NAD+﹑NADP+ 尼克酰胺（维生素PP）

FMN﹑FAD 维生素B2

醛基 TPP 维生素B1

酰基 辅酶A﹑硫辛酸 泛酸、硫辛酸

烷基 钴胺类辅酶类 维生素B12

二氧化碳 生物素 生物素

氨基 磷酸吡哆醛 吡哆醛（维生素B6）

甲基、等一碳单位 四氢叶酸 叶酸

二、酶的活性中心

酶的活性中心由酶作用的必需基团组成，这些必需基团在空间位置上接近组成特定的空间结构，能与底物特异地结合并将底物转化为产物。对结合酶来说，辅助因子参与酶活性中心的组成。但有一些必需基团并不参加活性中心的组成。

三、酶反应动力学

酶促反应的速度取决于底物浓度、酶浓度、PH、温度、激动剂和抑制剂等。

1、底物浓度

1）在底物浓度较低时，反应速度随底物浓度的增加而上升，加大底物浓度，反应速度趋缓，底物浓度进一步增高，反应速度不再随底物浓度增大而加快，达最大反应速度，此时酶的活性中心被底物饱合。

2）米氏方程式

V＝Vmax［S］／Km＋［S］

a.米氏常数Km值等于酶促反应速度为最大速度一半时的底物浓度。

b.Km值愈小，酶与底物的亲和力愈大。

c.Km值是酶的特征性常数之一，只与酶的结构、酶所催化的底物和反应环境如温度、PH、离子强度有关，与酶的浓度无关。

d.Vmax是酶完全被底物饱和时的反应速度，与酶浓度呈正比。

2、酶浓度

在酶促反应系统中，当底物浓度大大超过酶浓度，使酶被底物饱和时，反应速度与酶的浓度成正比关系。

3、温度

温度对酶促反应速度具有双重影响。升高温度一方面可加快酶促反应速度，同时也增加酶的变性。酶促反应最快时的环境温度称为酶促反应的最适温度。酶的活性虽然随温度的下降而降低，但低温一般不使酶破坏。

酶的最适温度不是酶的特征性常数，它与反应进行的时间有关。